Ribonuclease-Hemmung durch Ribonucleotide und Transition-State-Analoga in zellfreien Extrakten aus Ehrlich-Ascites-Tumorzellen

Translated title of the contribution: Inhibition of Ribonucleases by Ribonucleotides and Transition State Analogs in Cell-Free Extracts from Ehrlich Ascites Tumor Cells

Egbert Egberts, Perry B. Hackett, Peter Traub

Research output: Contribution to journalArticlepeer-review

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Abstract

Es wurde der ribonucleolytische Abbau von poly(U), poly(A), mit E.-coli- RNA-Polymerase an Kalbsthymus-DNA-transkribierter RNA, ribosomaler RNA, tRNA und Mengovirus-RNA durch eine Enzymfraktion getestet, die aus einem postribosomalen Überstand aus Ehrlich-Ascites-Tumorzellen gewonnen wurde. Einzelstrang-Homopolyribonucleotide werden bevorzugt durch die Enzymfraktion abgebaut, wobei Ribonucleosid-5'-monophosphate entstehen. Die RNase-Aktivität ist vollständig von der Gegenwart von Mg2**-Ionen abhängig; sie ist am höchsten bei Mg2**- und K**-Konzentrationen, die optimal für die zellfreie Proteinsynthese sind. Ribonucleosid-5'-monophosphate, Ribonucleosid-2'(3')-monophosphate, Ribonucleosid-2'(3'),-5'-bisphosphate und Transition-State-Analoga, die aus Vanadylsulfat und Ribonucleosiden oder Ribonucleosid-5'-monophosphaten im molaren Verhältnis 1:1 bestehen, inhibieren die Ribonucleaseaktivität der Enzymfraktion, wobei sich die Ribonucleosid-2'(3'),5'-bisphosphate und Transition-State-Analoga als am effektivsten erweisen. Jedoch nur in Gegenwart der Ribonucleosid-2'(3'),5'-bisphosphate wird eine gleichzeitige Stimulierung der poly(U)-abhängigen Polyphenylalaninsynthese um 50 bis 60% beobachtet; die übrigen RNase-Inhibitoren hemmen auch die Polypeptidsynthese. In Vorversuchen wurde gezeigt, daß sich poly(U) und Ribonucleosid-2'(3'),5-bisphosphate gut als Liganden für die Affinitätschromatographie von Ribonucleasen aus Ehrlich-Ascites-Tumorzellen eignen.

Translated title of the contributionInhibition of Ribonucleases by Ribonucleotides and Transition State Analogs in Cell-Free Extracts from Ehrlich Ascites Tumor Cells
Original languageGerman
Pages (from-to)475-490
Number of pages16
JournalHoppe-Seyler's Zeitschrift fur Physiologische Chemie
Volume358
Issue number1
DOIs
StatePublished - Jan 1 1977

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